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親和素是一種糖蛋白，可由蛋清中提取。分子量60kD，每個分子由4個亞基組成，可以和4個生物素分子親密結合。

親合素主要包括卵白親合素、鏈親合素、卵黃親合素及類親合素等。后兩種因其特異性親合力低，研究不多，前兩種目前已深入研究并得到廣泛應用：
1．親和素（Avidin，A）：親合素又稱卵白蛋白或抗生物素，分子量為68000，pI 10～10.5；在pH9～13緩沖液中性質均穩(wěn)定，耐熱并耐多種蛋白水解酶的作用。天然親合素為堿性蛋白，由4個相同的亞單位構成4聚體；每個親合素亞單位通過其結構中的色氨酸殘基與生物素中的Ureido環(huán)（I環(huán)）結合。因此，1個親合素分子存在4個與生物素分子結合位點，其結合常數（Ka）高 達1015mol／L。通常，親合素的活性單位是以親合素結合生物素的量來表示的，即以能結合1Pg生物素所需要的親合素量為1個親合素活性單位。一般1Pg親合素約含13～15個活性單位。

2．鏈霉親合素（Streptavidin，SA）：鏈霉親合素（SA）是與親合素（A）有類似生物學特性的一種蛋白質。是由Streptomyces avidin菌在培養(yǎng)過程中分泌的一種蛋白質產物，SA也可通過基因工程手段生產。SA分子量為65000，由4條序列相同的肽鏈構成，每條SA肽鏈可以結合1個生物素分子。因此與A一樣，每個SA分子也具有4個可與生物素分子結合位點，其結合常數與A相同為1015mol／L。約為抗原抗體間ka（105～1011 mol/L）的1萬倍以上。SA與A的ka雖然相同，但在實際應用中其檢測靈敏度明顯優(yōu)于A，其原因是SA為 略偏酸性的蛋白。SA的每條肽鏈含159個氨基酸殘基，其中賴氨酸、精氨酸等堿性氨基酸的含量比一般親合素少，反之含酸性氨基酸較多，其等點為6.0，較A（pI＝10）為低，同時在結構中SA不含任何糖基，而A含糖可高達10％。A的高pI及高含糖結構導致在聚苯乙烯板和硝酸纖維素膜上或與組織細胞DNA結合時，易產生一定程度的非特異性結合，造成較高的顯色背景，而SA較A在應用中明顯克服了這一缺點。SAzui高的活性可達18u,較A高（15u）；與A一樣，每個SA分子也具有4個可與生物素分子結合位點，故其效應相同。